Bioquimica - PROVA 17/06/11 sexta-feira

Prova

Bioquimica

Olá, boa tarde!

Ref. as respostas de Bioquimica, algumas eu tive muita dúvida, mas segue abaixo algumas que me lembro ter assinalado:

Bioquimica - Estudo Prova 17/06/11

Boa tarde!

Como a matéria de Bioquímica é longa, fiz as postagens por assunto, é só clicar ao lado "Bioquímica" que vai aparecer todas as postagens dessa matéria. Me perdoem caso tenha faltado alguma coisa, perdi muitas aulas e portanto, muitas explicações do professor.....

Boa sorte e bons estudos para todas nós! (tá acabando...falta só mais uma rss)

Um beijão,

Fefa

Revisão Bioquímica - 10/06/11 sexta-feira

Bioquímica

Revisão

1- Do que são formadas as enzimas e proteínas, quais seus níveis estruturais e o que influencia a forma que a proteína irá ter?

As proteínas sãs formadas por aminoácidos ligados por ligações peptídicas.

Os níveis estruturais são: primário, secundário, terciário e quaternário.

Bioquimica - 03/06/11 sexta-feira

Bioquímica

Glicólise

Cronograma

10/06 = revisão

17/06 = avaliação

24/06 = vista de prova

Conteúdo para Prova:

Bioquímica cont. - 27/05/11 sexta-feira

Bioquímica

Membranas Biológicas ou Membranas Plasmáticas ou Bicamada Lipídica

As membranas biológicas são conjuntos de proteínas, lipídios e glicídios (carboidratos), dispostos em duas camadas, que circundam as células, suas organelas e seus produtos de secreção.

Bioquimica - 27/05/11 sexta-feira

Bioquímica

Química de Lipídeos e Lipoproteínas

Cai na Prova:

Bioquímica - 20/05/11 sexta-feira

Bioquímica

Aula prática P2 (Atividade P1)

Aula Prática n° 4

Tema: Reações qualitativas para identificar proteínas e aminoácidos

Objetivo: Caracterizar a presençã de proteínas em produto cosméticos

                 Verificar a existência de aminoácidos

*Reação 1 (com biureto): Se no produto misturado tiver aminoácido (peptídeo ou proteína), o produto se torna de cor violeta.

*Reação 2 (com ácido nítrico): Se no produto misturado tiver aminoácido (peptídeo ou proteína), o produto se torna de cor alaranjada.

Estas são 2 formas de identificar se há aminoácidos em algum produto. Sendo na 1° reação a identificação feita pela cor violeta e na 2°, pela cor alarajanda.

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Bioquímica - 13/05/11 sexta-feira

Bioquímica

Estrutura de Carboidratos

O Carboidrato é a biomolécula mais abundante na natureza.

Ele está presente no DNA, parede da celula da bactéria, casca dos insetos, etc.

Dieta e Calorias

Carboidrato: principal fonte da nossa dieta

1g de açúcar (carboidrato) = 4 kcal (primeira fonte de energia)
1g de gordura = 9 kcal (segunda fonte de energia)
1g de proteína = 4 kcal (terceira fonte de energia)

Mas como assim? açúcar e carboidrato é a mesma coisa?

"Todo açúcar é um carboidrato mas nem todo carboidrato é um açúcar".

AHHHHHH O QUE É ISSOOOOOOOOOO

Vamos lá:

Quimicamente falando, açúcar é um grupo de carboidratos que são solúveis em água, tais como: a sacarose, a maltose, a lactose, a frutose, a glicose, etc. O amido e a celulose são carboidratos, mas não são solúveis em água, sendo assim, não são açúcares.

A unidade básica dos carboidratos é a molécula de açúcar e podem ser divididos em três tipos:

· Monossacarídeos - açúcares tipo glicose (encontrado no sangue), frutose (encontrado nas frutas e no mel) e galactose (encontrado nas glândulas mamárias);

· Dissacarídeos ou Oligossacarídeos - açúcares duplos: sacarose (dissacarídeo dietético mais comum, também encontrado na beterraba, na cana-de-açúcar, no sorgo, no xarope de bordo e no mel), lactose (açúcar do leite), maltose (encontrado em cervejas, cereais e sementes em processo de germinação);

· Polissacarídeos - contêm três ou mais açúcares simples: polissacarídeos vegetais ou apenas amido (encontrado em sementes, milho e nos vários grãos com que são feitos o pão, os cereais, as massas...)

Ex: Todo batom é uma maquiagem, mas nem toda maquiagem é batom! rsssss

Carboidratos ingeridos: parte é utilizada e parte é armazenada

Proteínas ingeridas - aminoácidos: parte é utilizada e parte é eliminada

Os carboidratos podem ser:

- Poliidroxialdeído: Ex. glicoe

- Poliidroxicetonas: Ex. frutose

Os carboidratos também podem ser classificados por possibilidade de hidrólise:

Monossacarídeos (um dos açúcares mais simples): glicose, frutose, galactose.

O monossacarídeo é a menor unidade do carboidrato, não podem ser quebrados.

Dissacarídeo: Ex. lactose (galactose + glicose), maltose (glicose + glicose), sacarose (glicose + frutose)

Oligossacarídeo: Ex. octassacarídeos (8 monossacarídeos)

De 3 a 10 monossacarídeos

Polissacarídeo: + de 10 monossacarídeos (podem ter centenas)

Ex. amido, celulose, quitina, glicogênio.

A celulose (carboidrato que o vegetal usa em sua estrutura) funciona como fibras em nosso organismo, não conseguimos fazer sua ingestão.

A quitina está presente no esqueleto dos insetos.

O glicogênio é a reserva de energia nos animais.

O amido está presente na maioria dos alimentos: arroz, feijão, pão, trigo, milho, etc.

Os vegetais armazem amido (não gordura)

Os animais (ex. homem) armazenam gordura (maior quantidade) e glicogênio (bem menor quantidade)

Existe um tecido em nosso corpo que não utiliza energia a partir da gordura. É o Sistema Nervoso Central. Ele precisa de glicogênio para funcionar.

O corpo armazena energia em forma de gordura por tem mais kcal que a molécula de glicogênio.

1g de gordura oferece ao nosso organismo 9 kcal de energia, sendo que 1 g de açúcar (glicogênio) oferece 4 kcal.

Ligação Glicosidica: É a ligação que ocorre entre os açúcares para formar os polímeros (dissacarídeo, digossacarideo e polissacarídeos) com a ajuda das enzimas.

(Ver restante nos slides pois não deu tempo de copiar)

(em breve complemento com mais info tiradas da internet)

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Ou seja, o açúcar é um dos tipos de carboidratos. Ok!

Bioquimica - 06/05/11 sexta-feira

Bioquimica

Proteínas

Eu estive ausente neste dia, mas creio que nesta aula foi uma continuação da aula sobre Estruturas das Proteínas. Como a Estrutura de Proteína já está em uma outra postagem, vou postar neste espaço algumas informações contidas nos slides, anotações de cadernos que copiei e informações retiradas de sites confiáveis:

O que são aminoácidos, peptídeos e proteínas?  

                         

 

Bioquimica - 29/04/11 sexta-feira

Bioquímica

(ausente)

Diferença de Proteínas e Peptídeos (Ver slides)

Primeira diferença: podem se classificar segundo a sua forma, composição química e forma estrutural.
FORMA: globulosas e fibrosas
COMPOSIÇÃO:-proteínas constituídas apenas por aminoácidos;- proteínas conjugadas
ESTRUTURA; primaria, secundaria, terciária e quaternária.

Segunda diferença: As proteínas tem função de defesa, hormonal, estrutural, enzimática, catalitica, energética, transporte e etc.

peptideo: São formados por cadeias de aminoácidos
proteínas: São formadas apartir de 50 aminoácidos

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Bioquimica - 15/04/11 sexta-feira

Bioquimica

Nesta aula o professor explicou sobre as PROTEÍNAS, mas eu estava ausente. Segue abaixo informações de aminoácidos tiradas da internet para complementar os estudos:

Conceito Geral das Proteínas

            As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas.

            Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH ₂ ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida.

São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.

A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas; muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias para a vida.

COMPOSIÇÃO

            Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado.

            Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas

FUNÇÃO

            Elas exercem funções diversas, como:

            - Catalisadores;

            - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;

            - Armazenamento(ferritina); 

            - Veículos de transporte (hemoglobina); 

            - Hormônios; 

            - Anti-infecciosas (imunoglobulina);

            - Enzimáticas (lipases);

            - Nutricional (caseína);

            - Agentes protetores.

            Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:

            - Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo;

            - Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

            Quanto a Composição:

            - Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.

            - Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.

 

            Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:

            - Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.

            - Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.

  

Quanto à Forma:

            - Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente.

 

            - Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.

Esquemas de proteínas globulares e fibrosas

PROTEÍNAS HOMÓLOGAS

            São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies diferentes. Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis imunologicamente. 

            Os segmentos com seqüências diferentes de aminoácidos em proteínas homólogas são chamados "segmentos variáveis", e geralmente não participam diretamente da atividade da proteína. Os segmentos idênticos das proteínas homólogas são chamados "segmentos fixos", e são fundamentais para o funcionamento bioquímico da proteína

ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

            As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em complexidade:

Estrutura Primária

            - Dada pela  seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.

            - É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.

            - A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".

            - A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.

             - Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.

Fórmulas estruturais de amino ácidos

alanina

ácido aspartico

tirosina

Estrutura Secundária

            - É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.

             - É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.

            - Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.

            - O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.

Estrutura Terciária

            - Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica.

            - É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".

            - Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.

            - Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.

            - Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína

                                             


Estrutura Quaternária

            - Surge apenas nas proteínas oligoméricas.

            - Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.

            - Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.

            - As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.

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Bioquimica - 01/04/11 sexta-feira

Bioquímica


Boa noite!

Neste dia tivemos revisão da aula anterior e aprendemos sobre Aminoácidos.

1- Definir ácido e base segundo Bronsted
Ácido: substância capaz de doar prótons (H+)
Base: substância que recebe prótons (H+)


2- Caracterizar um sistema tampão e indicar os fatores que determinam a sua eficiência.


HA  < ----- > H+ + A-


O que é sistema tampão?
Sistema que se opõe a mudançs bruscas de PH, composto de um ácido fraco ou uma base fraca.


- Fatores que determinam sua eficiência:
   Concentração
   PHs restritos (ou seja, o tampão é eficiente em determinado PH)


Ex: PH = pka +- 1 (fórmula do PH restrito)
Pka = 6,8
Então: PH = 6,8 + - 1 = 7,8 a 5,8 esta então é a faixa de PH mais eficiente.


3- Definir pka e ordenar do mais forte para o mais fraco, os ácidos de Bronsted listados a seguir:


pka = PH onde 50% do ácido está dissociado.


HA < ---- > H+ + A-


Dissociação máxima de 50% ou seja, o ácido encontra-se 50% na sua formula molecular e 50% dissociado. (isso acontece apenas se for manipulado, porque naturalmente não ocorre)


HA <----> H+ + A-
50%              50%
Resulta num PH, que é chamado de Pka


                            Pka
Ácido acético       4,7
Ácido carbônico   6,1
Ácido fosfórico    6,8
ión amônio           9,3
ión metilamônio   10,6

Mas o que é este Pka?

Isso que dizer que , por exemplo, o ácido acético tem PH 4,7 quando ele se encontra 50% em fórmula molecular e 50% dissociado. A isto, damos o nome de Pka. Se perguntarmos, qual é o PH do ácido acético quando ele estiver 50% dissociado? A resposta é: 4,7.

4- O PH neutro é uma das indicações frequentes de muitos produtos cosméticos e de higiene pessoal. Para a fabricação de um produto cosmético com PH entre 6,8 a 7,2 seria correto utilizar ácido acético (pka = 4,76) ou ácido fosfórico (pka = 6,8) ? Porque?

Primeiro vamos achar a faixa restrita dos dois ácidos:


PH = Pka + ou 1 (fórmula da faixa restrita)


ácido acético: 4,76


PH = 4,76 + ou - 1
PH restrito = 5,76 a 3,76.


ácido fosfórico:


PH = 6,8 + ou - 1
PH restrito = 7,8 a 5,8


Resposta correta: ácido fosfórico.

Porque a faixa restrita de PH em que o ácido fosfórico é mais eficiênte (7,8 a 5,8) coincide com o PH do produto mencionado acima (6,8 a 7,2).

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H2CO3 < ---- > H3 + HCO³-


Ele tampona nosso sangue para manter o PH , bem como as proteínas (são substâncias anfôteras, funcionam tanto como ácido e base)
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 5- Cite alguns tampões plasmáticos
     Proteína Plasmática
     Hemoglobina
     Ácido Carbônico / bicarbonato


O que vai cair na prova?


- células (introdução a bioquímica)
- água
- sistema tampão
- aminoácidos


AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS


Aminoácidos são unidades fundamentais das proteínas.


A.A. podem ser originados da dieta ou da degradação de proteínas endógenas.

COO- = Grupo Carboxila (ácido)
H3N+ = Grupo AminaR = Radical
(amino+ácido)

O aminoácido sempre será formado pelo Grupo Carboxila e o Grupo Amina, o que varia é o Radical.

Existem na natureza apenas 20 tipos de aminoácios, mas existem milhares de tipos de proteínas (combinações de aminoácidos)

GRUPAMENTO AMINO

Os aminoácidos são precursores de todos os compostos nitrogenados da célula.

- Não temos depósito de aminoácido no nosso organismo
- Grupo amina sozinho, é tóxico par ao ser humano
- Uréia serve para excretar o grupo amina

Importância Fisiológica


Para a prova, o professor sugeriu que estudássemos principalmente os seguintes aminoácidos:


Isoleucina
Leucina
Fenilalanina
Arginina
Alanina
Cisteina (principalmente)
Prolina  (principalmente)


Exemplos de doenças ligadas aos aminoácidos:


- FENILCETONÚRIA

O nosso organismo precisa transformar o aminoácido FENILALANINA em TIROSINA. Quem faz essa transformação é uma ENZIMA (já existente em nosso corpo). Quando a pessoa tem deficiência nessa enzima, a FENILALANINA vai sobrando (pois não está sendo transformada em Tirosina) e fica em excesso. Essa Fenilalanina em excesso, se transforma em FENILPIRUVATO que causa retardamento mental.

Um dos testes do pezinho é detectar esta substancia (fenilpiruvato).


- ALBINISMO

Quase o mesmo processo da doença acima. O aminoácido TIROSINA deve ser transformado em DOPA por uma ENZIMA do nosso organimo, essa nova substancia DOPA por sua vez será transformada em MELANINA. Este seria o processo correto. Mas quando esta enzima não está trabalhando corretamente, a TIROSINA não é transformada em DOPA (que não será transformada em melanina) . Assim a pessoa fica com deficiencia de MELANINA e a coloração da pele fica toda branca.

A diferença da doença acima é que o excesso da TIROSINA não afeta o organismo.

A melanina protege a pele dos raios solares.


Em negros, o índice de cancer de pele é muito menor que em brancos.

Os aminoácidos podem ser Polares e Apolares

Polar = tem afinidade com a água
Apolar = não tem afinidade com a água

Polares (ou hidrofílica) = serina, treonina, cisteina, aspargina, glutamina.

Apolares (ou hidrofóbica) = glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina, metionina.

*hidroFÓBICA (vou me lembrar de FOBIA, que tem medo de água.)

A ligação de um aminoácido com outro forma um PEPTÍDEO
Esta ligação tem o nome de LIGAÇÃO PEPTÍDICA

O grupo carboxila de um aminoácido se junta com o grupo amina de outro aminoácido.

Para se tornar uma proteína, precisa ter em torno de mais de 30 aminoácidos ligados.

2 aminoácidos ligados (aa-aa): dipepídeo
3 aminoácidos ligados (aa-aa-aa): tripeptídeo
4 ou mais (aa-aa-aa-aa) : polipeptídeo

A maioria dos nossos hormônios são polipeptideos (ou seja, ligações de 4 ou mais aminoácidos).

Quantos aminoácidos temos nessa ligação?

aa-aa-aa-aa-aa-aa-aa-aa-aa-aa

Resp: 10!

E quantas ligações peptídicas?

Resp: 9!

Porquê?

O número de ligações peptídicas é sempre o n° de aminoácios menos 1.

Isto foi o que o professor explicou, porém há muita coisa nos slides que devemos estudar como: quais aminoácidos nosso corpo produz, quais devemos encontrar na natureza, etc. etc. etc.

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O ácido carbonico é um dos sistemas tampões mais importantes.

Bioquimica - 25/03/11 sexta-feira

Bioquimica

BASE E ÁCIDO, PH E SOLUÇÃO TAMPÃO.

(tivemos aula prática de PH)

Colegas, pra ser bem sincera, eu não entendi direito a parte das fórmulas, mas escrevi o que consegui copiar do quadro. Espero ajudar!

Ionização da H2O e PH

Ionização: Separação de uma molécula em íons.

KW: é chamado o produto iônico da água.

H₂O  H⁺ + OH^-

KW = (H⁺) . (OH^-) = (H⁺) . (OH^-)
                (H₂O)                55,5

KW = (H⁺) . (OH^-) = 1,0 . 10^-14 = produto iônico da água (constante de equilíbrio, 25°)

Quando ácidos ou bases fracos são dissolvidos na água, eles podem produzir H+ por ionização

Ácidos (Bronsted e Lowry)
É um doador de prótons (H+), uma substância que pode transferir próton para outra substância.

Base (Bronsted e Lowry)
É um receptor de prótons (H+).

O que determina se uma substância é ácido ou base, é a concentração de H+ e OH-.

PH = - log [H+]

Ex: 1) [H+] = 10^-1  => 0,1 (1 casa após a vírgula)
      2) [H+] = 10^-6  => 0,000001 (6 casas após a vírgula)
      3) [H+] = 10^-12  => 0,000000000001 (12 casas após a vírgula)

1°) PH = - (-1) log 10^-1  
      PH = 1 . 1
      PH = 1

A escala de PH vai de 0 a 14.

0-----6,99 = ácido
7                = neutro
7,01---14   = base

Se H+ é maior, então é ácido
Se OH- é maior, é basico ou alcalino
Se H+ = OH- = neutro

Exemplo:

O valor do PH de um produto é 9 (PH = 9)

A fórmula é: KW = (H⁺) . (OH^-) = 1,0 . 10^-14

Assim, coloca-se 10^-9 no lugar do H+ e X no lugar do OH- que é o que queremos encontrar:

                  KW = (10^-9) . (X) = 1,0 . 10^-14

Conforme a matemática, tudo x 1 dá o próprio número , então fica assim:

                 KW = (10^-9) . (X) = 10^-14

Nessa continha quando é multiplicação de números com expoente, devemos somar o expoente (isso é uma regra matemática). Então, 9 mais algum número (que seria o expoente do X) vai ser igual a 14 (que é o expoente do 10). O resultado então é 10^-5e. Pois 9 + 5 = 14.

encontrando este resultado (H+ = 10^-9 n) e (OH- =  10^-5) a segunda pergunta que devemos fazer é: qual destes números é maior? Lembrem-se que não é o elevado a 9 não, e sim o elevado a 5 já que 0,000000001 (9 casas após a vírgula) é MENOR que 0,00001 (5 casas após a vírgula). Sendo então o (OH- =  10^-5) significa que o produto é BASICO. Isso a gente já sabia desde o início quando foi informado que o PH era 9, porém, essa é a fórmula que ilustra o porque deste resultado.

Solução Tampão

Alimentos contem: aditivos (conservantes, subs. tamponantes, etc.) Essas substâncias tamponantes são as que tentam impedir uma mudança bruca de PH no produto.

Força dos ácidos

• ^{Um ácido "forte" é aquele que se ioniza completamente na água, isto é, libera íons H+, porém não os recebe. O ácido clorídrico, o ácido sulfúrico e o ácido nítrico são exemplos de ácidos fortes.}
• ^{Um ácido "fraco" também libera íons H+, porém apenas parcialmente, isto é, estabelecendo um equilíbrio químico. A maioria dos ácidos carboxílicos são deste tipo, e também alguns sais como o cloreto de alumínio.}

^{Temos que lembrar que quanto menor o número do PH mais ácido é o produto e quanto maior, mais básico. Exemplo: um produto de PH 1 é bem mais ácido que um produto de PH 6. Já um de PH 13 é mais básico que um de PH 8.}

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Bioquimica - 18/03/11 sexta-feira

Bioquímica

A Matéria Viva

Principais Substâncias:

Água 65%
Proteínas 15%
Lipídios 8%
Carboidratos 6%
Sais minerais 5%
Outros 1%
Total

Biomoléculas: são composta de C (carbono), cujas massas são formadas em 99% por C, H, O e N.

* A principal biomolécula, responsável por 70 % do peso total de uma célula, é a ÁGUA

Macromoléculas: são biomolécuas grandes formadas a partir de unidades fundamentais ou unidades formadoras.

Aminoácidos: C, H, O, N, S, P, e em algumas Fe.

DNA: N, C, H, O, P, S.

Ácidos Graxos: C, H, O

Composição química da célula:

N, C, H, O = 96%
Minerais = 3,962 %
Outros (Zn, Br, Mn, Cu, C, Co) = 0,038%

Água no mundo

Água doce: 11%
Água salgada: 97%
Geleira: 2%

Sem a água a célula não funciona corretamente.

O sistema nervoso central é onde encontramos celulas com mais água.

Consumo de água pelo ser humano:
 1.500 ml (minimo / dia)
    800 ml (produtos sólidos)
    400 ml (produzidos por nosso metabolismo)

Metabolismo: Conjunto de reações quimicas que transformam o alimento que consumimos em energia.

Perda de água: 600 ml (evaporação e suor)
                       1.500 ml (urina)
                         400 ml (expiração = ar exalado)
                         100 ml (fezes)

Hidratação da pele

- Cremes oclusivos
- Umectantes
- Emolientes
- Reparadores Protéicos

Água

Importância da água

- Solvente universal
- fase dispersante
- transporte de substância
- reações de hidrólise
- manutenção de temperatura

Hidrofílicas (ou também podem ser chamadas de polares): se dissolve facilmente na água. (ex. sal, açúcar)

Hidrofóbicas (ou também podem ser chamadas de não polares): não se dissolvem em água. (ex: lipídios)

* 25% da gasolina é alcool. A gasolina é hidrofóbica e o alcool é anfótero.

Anfipáticos (ou Anfóteros): tem regiões polares e não polares. Moléculas que contém uma ou mais regiões hidrofóbicas e uma ou mais regiões hidrofílicas. (ex: palmitato de sódio).

É solúvel tanto em meio aquoso quanto em lipídios.

Ácido: toda substancia que doa prótons ou H+.

Base: Recebe prótons. Ou segundo uma outra teoria, ela é doadora de OH-.

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Bioquímica - 11/03/11 sexta-feira

Bioquimica

O que é vida? Qual objetivo da vida?

Características que definem a vida:

Reprodução - Crescimento - Metabolismo

A saúde depende do balanço harmonioso das reações bioquímicas que ocorrem no organismo. 

A doença refletea anormalidade das biomoléculas, das reações bioquímicas ou dos processos bioquímicos.

Nutrição - importante fator na saúde e na causa e tratamento de diversas doenças.

Exemplo de doenças:

- obesidade

- osteoporose

- diabetes

- anemias por deficiencia de ferro

- cáries dentárias

A célula é a máquina onde ocorre reações químicas com alto grau de controle e seletividade, conseguido por mecanismos como;

- enzimas

- compartimentalização

- processamento de informação

Exemplo de célula do corpo humano:

Organelas celulares:

- citoplasma

- mitocondria

- membrana celular

- ribossomos

- complexo de Golgi

- vacúolos

*Lembrando que as células de nosso corpo são diferentes de acordo com sua função. Por exemplo, uma célula do nosso tecido epitelial (pele) é diferente da hemoglobina (célula do sangue).

O que são enzimas?

São proteínas especialistas em catalização.

O que é catalisação?

É toda e qualquer substancia que acelera uma reação.

Existem 96 elementos químicos e apenas 26 elementos são encontrados nos seres vivos.

Os elementos mais abundantes nos seres vivos são: N (nitrogenio), C (carbono), H (hidrogenio), O (oxigenio), P (fósforo) e S (enxofre).

Nossa, mas como se lembrar de todos eles? Prestaram atenção na ordem das letras (estava no slide): NCHOPS

Nós somos formados por + - 80% de água.

A água em nosso corpo serve para:

- regular a temperatura do corpo
- transportar substancias
- lubrificar
- equilibrio osmótico

Fatores que influenciam na quantidade de água em nosso organismo:

Idade: feto (94% de água)
          adulto (70% de água)
          idoso (60% de água)

A água-viva é formada por 98% de água.

O professor não teve tempo de explicar todos os slides que mostrou e a aula terminou com ele dando uma breve explicação sobre os Sais Minerais.

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Bioquímica - 04/03/11 sexta-feira

Fundamentos da Bioquimica

Revisão

Estrutura do átomo

- núcleo (prótons e neutrons)
- elétrons

Estabilidade: Precisa de 8 átomos em sua Camada de Valência. Esta regra é chamada de Regra do Octeto.

* O átomo de Hélio é uma exceção pois já é estável com os 2 elétrons que possui em sua camada de valência.

Na+ = doou 1 elétron. (ficou com mais prótons que elétrons)

Cl- = recebeu 1 elétron. (ficou com mais elétrons que prótons)

Como o átomo pode se estabilizar?

Doando, recebendo ou compartilhando elétrons. O compartilhamento mais comum na natureza é entre o C e o H.

Outro exemplo de compartilhamento: 

O C possui 6 elétrons (portanto precisa de 2 para se estabilizar). Sendo assim, segue exemplo de compartilhamento entre C e O.

Vejam que o O possui 6 elétrons e o C possui 4. Compartilhando 2 elétrons cada um, todos eles ficam com 8 elétrons e assim, se estabilizam.

Tipos de Ligação:

- Iônicas (creio que o prof. vai explicar mais pra frente)
- Covalentes (ligações fortes entre 2 átomos não metais)
- Metálicas (creio que o prof. vai explicar mais pra frente)

Ligações Covalentes: são ligações entre os átomos.
Ligações Fracas: são ligações entre as moléculas.

Nesta aula o professor desenhou várias ligações, mas não tem como representar aqui. Segue algumas outras que encontrei na internet apenas para ilustração:

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Bioquimica - 25/02/11 sexta-feira

Fundamentos da Bioquimica - Prof. Marcos

Nesta aula o professor falou sobre os seguintes assuntos:

- Plano de Ensino

- Cronograma

- Sistema de avaliação

- Aulas práticas - Lab. 122

- Avaliação diagnóstica

O que é Bioquímica?

É o estudo da química do organismo vivo.

Vamos estudar como são formadas as células, pele, cabelo, etc.

Sugestão de livros: Bioquímica Básica - Autor Marzocco

                               Princípios da Bioquímica - Autor Lehminjer

8/04 - Prova

17/06 - Prova

Sendo: 90% avaliações e 10% atitudinal

Das avaliações: 60/70% prova e 20% trabalhos, relatórios

A sala foi dividida em P1 e P2.

Revisão

Os Átomos formam as Moléculas:

2 átomos de Hidrogênio + 1 átomo de Oxigênio formam uma molécula de ÁGUA (H2O).

Cada átomo tem um peso próprio, e quanto mais leve o átomo, mais tende a ser gasoso.

O átomo precisa de outros átomos para se estabilizar. O C (carbono) precisa de 4 ligações.

Através da Tabela Periódica é possível ver quantos ligações ele precisa para se estabilizar.

Alguém se lembra da Tabela Periódica? Segue abaixo direto do túnel do tempo...

Camada de Valência:

A camada de valência é a última camada do átomo ou o último nível de uma distribuição electrónica. Normalmente os eléctrons pertencentes à camada de valência são os que participam de alguma ligação química, pois são os mais externos. A contagem e distribuição dos elétrons é feita sempre de dentro (perto do núcleo) para fora.

Todo átomo precisa de 8 elétrons na Camada de Valência para se estabilizar. Ele pode doar, receber ou compartilhar elétrons. Com exceção do H que precisa de apenas 2.

Vejam na foto que o Oxigênio possui 6 elétrons na Camada de Valência (circulo maior), e o Hidrogênio possui apenas 1. 

Para eles se estabilizarem, o Oxigênio precisa de 8 elétrons na Camada de Valência e o Hidrogênio precisa de apenas 2 (ele é exceção à regra, precisa apenas de 2). Assim vejam na foto que o O compartilha 1 elétron de cada H, ficando assim com 8 elétrons na Camada de Valência e o H também compartilha 1 elétron cada um (totalizando 2) e assim, ambos ficam estáveis formando a Molécula de água.

Mas, o que tudo isso significa?

Todo átomo (que é menor particula de tudo que existe) tem sua característica própria. Por exemplo, se pegarmos uma gotinha de água e formos dividindo em pedaços bem menores, até o último possível, vamos chegar a 1 átomo de Oxigenio ligados a 2 átomos de Hidrogênio (ainda sim seria água). Mas se separmos esses átomos, teríamos separados então o Hidrogênio e o Oxigênio. Estes átomos são diferentes um do outro. Um é mais pesado, outro mais leve, um tem 1 elétron na camada de valência o outro possui 6, entre outras característica.

Isso faz um átomo ser diferente do outro.

Se pegarmos tudo que existe no mundo, e dividir em partes muitoooo pequenas, impossíveis de serem vistas até no microscópio mais avançado do mundo, nós teremos 96 tipos de átomos. Tudo que existe é formado por algum destes 96 átomos, que combinados de maneiras diferentes, foram coisas diferentes. Como nosso alfabeto que possui 26 letras e com elas formamos todas as palavras.

Na tabela periódica encontraremos mais de 96 tipos de átomos, pois alguns que foram criados em laboratório foram acrescentados a tabela.

Quais são os átomos mais abundantes em nosso corpo?

(C) Carbono, (O) Oxigenio, (N) Nitrogenio, (H) Hidrogenio e (S)Enxofre.

Voltando ao assunto das ligações para se estabilizarem, teremos o seguinte:

O átomo possui em seu núcleo os chamados "protons" (carga positiva) e eles são na mesma quantidade de elétrons. Então, se ele doar um elétron, ele vai ficar com mais carga positiva, e se torna então "positivo".

O contrário, também pode acontecer, se ele ganhar um elétron ele fica mais mais carga negativa, assim, se torna "negativo".
No caso do átomo positivo, ele ganha o sinal de + ao lado de sua sigla, ex.: Na+. Se for negativo, ganha o sinal de -. Ex.: Cl-.

Tipos de ligação

Existem ligações fracas e ligações fortes (ou covalentes).

Ex.: As ligações entre várias moléculas de água (H2O ligadas a outras H2O) são ligações fracas, basta aquecer que as moléculas vão se separando e viram vapor.
Mas as ligações entre os átomos Oxigenio e Hidrogenio, são ligações fortes, ou seja, muito difícil de se separarem.

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